Materia principal

La asignatura juega un papel fundamental en la formación integral del Biotecnólogo y es básica para la comprensión la estructura y función de proteínas y de su uso en procesos biotecnológicos.

La asignatura aportará al futuro profesional Biotecnólogo los conocimientos y competencias necesarios para abordar el estudio y la aplicación práctica de procesos en los que están implicados las proteínas en diferentes ámbitos profesionales, dado que la ingeniería de proteínas tiene aplicaciones tanto en la investigación básica como aplicada (biosanitarios, agropecuarios, industria, etc). 

1. ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE PROTEÍNAS

Objetivos: Instruir al alumno en los fundamentos fisicoquímicos avanzados más importantes de la estructura de proteínas

- Aspectos esenciales de los aminoácidos proteinógenos y el enlace peptídico.

- Estructuras supersecundarias.

- Dominios y motivos estructurales.

- Clasificación estructural de proteínas.

2. PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS

Objetivos: Estudio de los mecanismos por los que las cadenas polipeptídicas adquieren la disposición tridimensional que posibilita su función.

- Estructura primaria y plegamiento.

- Termodinámica y Cinética del plegamiento.

- Patrones de plegamiento.

- Proteínas que intervienen en el plegamiento in vivo: enzimas, chaperonas y chaperoninas.

3. MODIFICACIONES POST-TRADUCCIONALES.

Objetivos: Conocer las principales modificaciones postraduccionalesq ue sufren las proteínas

- Modificaciones postraduccionales de las proteínas: Adición de restos lipídicos, glicosilación, fosforilación, acetilación y metilación, proteólisis.

- Ubiquitinación. El proteosoma.

4. TÉCNICAS DE PURIFICACIÓN Y ANÁLISIS DE PROTEÍNAS

 Objetivos: Conocer los métodos principales de purificación y análisis de proteínas.

• Purificación de proteínas
• Análisis estructural de proteínas

5. INTERACCIONES PROTEÍNA LIGANDO

Objetivos: Estudio de los mecanismos de reconocimiento de ligandos, imprescindible para que las proteínas puedan desarrollar su función.

- Noción de ligando.

- Flexibilidad de la estructura de las proteínas y su papel en la función.

- Reconocimiento molecular: sitios de unión. Interacciones específicas.

- Ejemplos de interacción proteína-ligando.

6. EVOLUCIÓN DE PROTEÍNAS

Objetivos: Conocer los principios de la evolución de proteínas.

- Análisis de la evolución de la secuencia primaria.

- Análisis de la evolución de la estructura 3D.

- Evolución convergente y evolución divergente.

7. INGENIERÍA DE PROTEÍNAS

Objetivos: Estudio de las estrategias de modificación de la estructura proteica.

- Predicción de estructuras y funciones.

- Mutagénesis dirigida y métodos combinatorios.

- Diseño de proteínas.

Los aspectos prácticos de la asignatura se cubrirán mediante la realización de prácticas y en el laboratorio.

A)  Trabajar correctamente en un laboratorio bioquímico (obtención, análisis y cuantificación de biomoléculas, determinación de actividades enzimáticas y parámetros bioquímicos metabólicos, manipulación de material genético, etc) utilizando las metodologías más adecuadas para la manipulación de reactivos y aparataje, el registro anotado de actividades, la seguridad, y la eliminación de residuos. (CE1)

B)   Usar las principales bases de datos biológicos y bibliográficos (estructura de proteínas, proteómicos, genómicos, transcriptómicos, metabolómicos) aplicando las herramientas bioinformáticas más adecuadas. (CE2)

C)   Poner en práctica el método científico (observación, recogida e interpretación de datos, elaboración de hipótesis) para la resolución de problemas con un enfoque bioquímico (CE3)

D)  Saber presentar y comunicar los resultados de un experimento utilizando diferentes sistemas de comunicación (CB3, CB4, CE5)

E)   Obtener y/o mejorar nuevos productos, bienes y servicios biotecnológicos mediante la manipulación selectiva y programada de organismos, células o biomoléculas usando metodologías del área de la bioquímica (CE6, CE7)

Kurijan, J.; Konforti, B. & Wemmer, D. (2013) The molecules of life. Garland Science NY.

Branden, C. (1999) Introduction to protein structure / Carl Branden, John Tooze, New York; London, Garland, cop.

LEHNINGER, A.L.; NELSON, D.L. & COX, M.M. (2018) Principios de Bioquímica, 8ª ed. Omega. Barcelona.

Lesk, A.M. (2016) Introduction to Protein Science. Architecture, Function, and Genomics Ed Oxford University Press 3th ed

Liljas, A. & Liljas L, Piskur J. Lindblom PN & Kjeldgaard M (2008). Textbook of structural biology. World Scientific. London.

Stryer:  Berg JM; TymoczkoL; Gatto GJ. Stryer L. BIOCHEMISTRY. Mcmillan Education. (2015). 8th ed.

VOET D., VOET J.G. & PRATT CW. Fundamentos de Bioquímica La vida a nivel molecular. Ed. Panamericana (2016) 4ª ed.

Williamson M. (2012) How proteins work. Garland Science.NY & London.

Whitford, D. (2005) Proteins. Structure and Function Ed. Wiley

Para la evaluación global de la asignatura se considerarán las distintas actividades, según la siguiente tabla:

1. La realización de las prácticas es condición necesaria para superar la asignatura. Las clases prácticas de laboratorio se evaluarán de forma continua controlando el desarrollo de las mismas, así como del análisis de resultados. En el examen escrito podrán incluirse cuestiones relativas a las prácticas.

2. Se evaluarán las actividades realizadas en los seminarios.

3. Se realizará una prueba escrita al final del semestre para evaluar la asimilación de conocimientos teóricos. Para superar la asignatura, será necesario superar el 50% de esta prueba.

- Asistir obligatoriamente a clase.

- Realizar todos los ejercicios y trabajos propuestos.

- Asistir a las clases prácticas de manera activa.

En caso de no haber superado la convocatoria ordinaria, sólo se conservará la nota de las prácticas y de los seminarios, debiéndose repetir en la convocatoria extraordinaria la prueba escrita objetiva hasta superar la asignatura. La realización de las prácticas es condición necesaria para superar la asignatura.