Guías Académicas

QUÍMICA E INGENIERÍA DE PROTEÍNAS

QUÍMICA E INGENIERÍA DE PROTEÍNAS

GRADO EN BIOTECNOLOGÍA

Curso 2018/2019

1. Datos de la asignatura

(Fecha última modificación: 25-06-18 18:23)
Código
100624
Plan
PLAN 2009
ECTS
4.50
Carácter
OBLIGATORIA
Curso
3
Periodicidad
Primer Semestre
Área
BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR
Departamento
Bioquímica y Biología Molecular
Plataforma Virtual

Campus Virtual de la Universidad de Salamanca

Datos del profesorado

Profesor/Profesora
María Isabel Muñoz Barroso
Grupo/s
1
Centro
Fac. Biología
Departamento
Bioquímica y Biología Molecular
Área
Bioquímica y Biología Molecular
Despacho
Ed. Departamental, Lab. 106
Horario de tutorías
Durante las horas de permanencia en el centro, a concretar con los alumnos
URL Web
-
E-mail
imunbar@usal.es
Teléfono
923 294732
Profesor/Profesora
Angel Hernández Hernández
Grupo/s
1
Centro
Fac. Biología
Departamento
Bioquímica y Biología Molecular
Área
Bioquímica y Biología Molecular
Despacho
Edificio Departamental. Lab. 122
Horario de tutorías
-
URL Web
-
E-mail
angelhh@usal.es
Teléfono
923 294758

2. Sentido de la materia en el plan de estudios

Bloque formativo al que pertenece la materia.

Proteómica y Química e Ingeniería de Proteínas

Papel de la asignatura.

La asignatura juega un papel fundamental en la formación integral del Biotecnólogo y es básica para la comprensión la estructura y función de proteínas y de su uso en procesos biotecnológicos.

Perfil profesional.

La asignatura aportará al futuro profesional Biotecnólogo los conocimientos y competencias necesarios para abordar el estudio y la aplicación práctica de procesos en los que están implicados las proteínas en diferentes ámbitos profesionales, dado que la ingeniería de proteínas tiene aplicaciones tanto en la investigación básica como aplicada (biosanitarios, agropecuarios, industria, etc).

3. Recomendaciones previas

Para una correcta compresión y aprovechamiento de la asignatura, el alumno debería haber superado previamente las asignaturas “Química General”, “Química Orgánica” y “Bioquímica”.

4. Objetivo de la asignatura

Ofrecer una visión global e integrada de la estructura y función de las proteínas, así como de la ingeniería que puede realizarse con ellas. Los estudiantes aprenderán cómo están estructuradas las proteínas, cómo su estructura afecta su función, y cómo, por qué y para qué se realiza la ingeniería de proteínas.

5. Contenidos

Teoría.

1. ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE PROTEÍNAS

Objetivos: Instruir al alumno en los fundamentos fisicoquímicos avanzados más importantes de la estructura de proteínas

- Aspectos esenciales de los aminoácidos proteinógenos y el enlace peptídico.

- Estructuras supersecundarias.

- Dominios y motivos estructurales.

- Clasificación estructural de proteínas.

3. PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS

Objetivos: Estudio de los mecanismos por los que las cadenas polipeptídicas adquieren la disposición tridimensional que posibilita su función.

- Estructura primaria y plegamiento.

- Termodinámica y Cinética del plegamiento.

- Patrones de plegamiento.

- Proteínas que intervienen en el plegamiento in vivo: enzimas, chaperonas y chaperoninas.

4. MODIFICACIONES POST-TRADUCCIONALES.

Objetivos: Conocer las principales modificaciones postraduccionalesq ue sufren las proteínas

- Modificaciones postraduccionales de las proteínas: Adición de restos lipídicos, glicosilación, fosforilación, acetilación y metilación, proteólisis.

- Ubiquitinación. El proteosoma.

5. TÉCNICAS DE PURIFICACIÓN Y ANÁLISIS DE PROTEÍNAS

 - Objetivos: Conocer los métodos principales de purificación y análisis de proteínas.

- Purificación de proteínas

- Análisis estructural de proteínas

6. INTERACCIONES PROTEÍNA LIGANDO

Objetivos: Estudio de los mecanismos de reconocimiento de ligandos, imprescindible para que las proteínas puedan desarrollar su función.

- Noción de ligando.

- Flexibilidad de la estructura de las proteínas y su papel en la función.

- Reconocimiento molecular: sitios de unión. Interacciones específicas.

- Ejemplos de interacción proteína-ligando.

7. EVOLUCIÓN DE PROTEÍNAS

Objetivos: Conocer los principios de la evolución de proteínas.

- Análisis de la evolución de la secuencia primaria.

- Análisis de la evolución de la estructura 3D.

- Evolución convergente y evolución divergente.

8. INGENIERÍA DE PROTEÍNAS

Objetivos: Estudio de las estrategias de modificación de la estructura proteica.

- Predicción de estructuras y funciones.

- Mutagénesis dirigida y métodos combinatorios.

- Diseño de proteínas.

Los aspectos prácticos de la asignatura se cubrirán mediante la realización de prácticas y en el laboratorio.

6. Competencias a adquirir

Básicas / Generales.

1) Trabajar correctamente en un laboratorio utilizando las metodologías más adecuadas para la manipulación de reactivos y aparataje, el registro anotado de actividades, la seguridad, y la eliminación de residuos.

2)  Usar  las  principales  bases  de  datos  (biológicos  y  bibliográficos)  de  interés  en Biotecnología aplicando las herramientas bioinformáticas más adecuadas.

3) Diseñar, realizar y analizar experimentos y/o aplicaciones mediante la aplicación del método científico para la resolución de problemas con un enfoque biotecnológico.

4) Implementar un proceso completo de I+D+i mediante el descubrimiento de conocimientos básicos y su posterior aplicación para la intro- ducción en el mercado de nuevos productos biotecnológicos.

5) Comunicar efectivamente contenidos científico-técnicos a una audiencia profesional o no profesional utilizando las nuevas tecnologías de información y comunicación.

6) Diseñar y ejecutar protocolos de obtención y purificación de productos biotecnológicos en un biorreactor, seleccionando los sistemas, con- diciones de operación y dimensionado óptimos.

7) Obtener y/o mejorar nuevos productos, bienes y servicios biotecnológicos ( en las áreas de medicina, producción animal y vegetal, alimen- tación, industria y medio ambiente) mediante la manipulación selectiva y programada de organismos, células o biomoléculas.

8) Adoptar procedimientos de garantía de calidad en el laboratorio y en los procesos industriales biotecnológicos, aplicando los conocimien- tos sobre la normativa de calidad y gestión medioambiental.

9) Proteger adecuadamente los resultados de la investigación mediante la solicitud y gestión de una patente.

10 Ejercer profesionalmente en el ámbito biotecnológico ateniéndose a las normas éticas, legales, sociales y medioambientales.

11) Elaborar planes de creación y/o gestión de empresas biotecnológicas mediante el conocimiento de las características organizativas y financieras de las mismas y del entorno en que desenvuelven su actividad.

12) Emprender de forma autónoma estudios especializados en su campo profesional o afines mediante la recopilación, interpretación y elabo- ración de la bibliografía más reciente y el uso eficiente de los recursos electrónicos disponibles.

Específicas.

1. Las características fisicoquímicas de los aminoácidos de las proteínas.

2. La estructura del enlace peptídico.

3. Los diferentes niveles estructurales de la disposición tridimensional de las proteínas.

4. Los procesos de plegamiento de las proteínas.

5. Las modificaciones post-traduccionales que pueden sufrir las proteínas.

6. Las bases moleculares de las interacciones proteína-ligando.

7. La evolución de las proteínas.

8. Las bases de la predicción, ingeniería y diseño estructural de las proteínas.

9. Reconocer los diferentes niveles jerárquicos de las proteínas.

10. Conocer la relación estructura-función de las principales proteínas celulares.

11. Buscar en Internet e interpretar información sobre estructura de proteínas

Transversales.

1. Utilizar Internet como fuente de información sobre la estructura-función de proteínas.

2. Gestionar adecuadamente la información obtenida.

3. Poner en práctica el método científico: observación, recogida e interpretación de datos, y elaboración de hipótesis.

4. Redacción de una memoria de resultados experimentales y conclusiones científicas.

5. Comunicación oral y escrita.

7. Metodologías

1. Clases Presenciales. Lecciones expositivas de los contenidos de cada tema apoyadas en presentaciones power point. Las presentacio- nes estarán disponibles en Studium para los estudiantes al comienzo de cada tema.

2. Seminarios. Discusión y presentación de trabajos y/o sesiones de discusión y resolución de problemas y ejercicios previamente trabaja- dos por los estudiantes, también disponibles en Studium. Estas sesiones se realizarán en grupos de trabajo de 20 alumnos.

3. Prácticas de Laboratorio en grupos de 20 alumnos relacionados con la parte teórica de la asignatura.

4. Tutorías a demanda del alumno, presenciales o por correo electrónico, para la resolución de dudas particulares.

5. Trabajo autónomo del alumno para estudiar los contenidos de la materia, resolver problemas, ejercicios de los seminarios, buscar bibliografía, etc.

6. Evaluación.

8. Previsión de Técnicas (Estrategias) Docentes

9. Recursos

Libros de consulta para el alumno.

Kurijan, J.; Konforti, B. & Wemmer, D. (2013) The molecules of life. Garland Science NY.

Otras referencias bibliográficas, electrónicas o cualquier otro tipo de recurso.

Branden, C. (1999) Introduction to protein structure / Carl Branden, John Tooze, New York; London, Garland, cop.

Lehninger, A.L.; Nelson, D.L. & Cox, M.M. (2014) Principios de Bioquímica, 6ª ed. Omega. Barcelona. ISBN: 9788428216036

Lesk, A.M. (2003) Introduction to Protein Architecture” Ed Oxford University Press

Liljas, A. & Liljas L, Piskur J. Lindblom PN & Kjeldgaard M (2008). Textbook of structural biology. World Scientific. London.

Stryer, L. (2012). Bioquímica. Reverté. 7ª ed.

Voet D., Voet J.G. & Pratt CW. (2016) Fundamentals of Biochemistry, Fifth Edition Wliley. ISBN-13: 978-1118918401

Williamson M. (2012) How proteins work. Garland Science.NY & London.

Whitford, D. (2005) Proteins. Structure and Function Ed. Wiley

10. Evaluación

Consideraciones generales.

Para la evaluación global de la asignatura se considerarán las distintas actividades, según la siguiente tabla en formato pdf: