Proteómica y Química e Ingeniería de Proteínas

La asignatura juega un papel fundamental en la formación integral del Biotecnólogo y es básica para la comprensión la estructura y función de proteínas y de su uso en procesos biotecnológicos.

1. ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE PROTEÍNAS

Objetivos: Instruir al alumno en los fundamentos fisicoquímicos avanzados más importantes de la estructura de proteínas

- Aspectos esenciales de los aminoácidos proteinógenos y el enlace peptídico.

- Estructuras supersecundarias.

- Dominios y motivos estructurales.

- Clasificación estructural de proteínas.

2. PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS

Objetivos: Estudio de los mecanismos por los que las cadenas polipeptídicas adquieren la disposición tridimensional que posibilita su función.

- Estructura primaria y plegamiento.

- Termodinámica y Cinética del plegamiento.

- Patrones de plegamiento.

- Proteínas que intervienen en el plegamiento in vivo: enzimas, chaperonas y chaperoninas.

3. MODIFICACIONES POST-TRADUCCIONALES.

Objetivos: Conocer las principales modificaciones postraduccionalesq ue sufren las proteínas

- Modificaciones postraduccionales de las proteínas: Adición de restos lipídicos, glicosilación, fosforilación, acetilación y metilación, proteólisis.

- Ubiquitinación. El proteosoma.

4. TÉCNICAS DE PURIFICACIÓN Y ANÁLISIS DE PROTEÍNAS

 Objetivos: Conocer los métodos principales de purificación y análisis de proteínas.

• Purificación de proteínas
• Análisis estructural de proteínas

5. INTERACCIONES PROTEÍNA LIGANDO

Objetivos: Estudio de los mecanismos de reconocimiento de ligandos, imprescindible para que las proteínas puedan desarrollar su función.

- Noción de ligando.

- Flexibilidad de la estructura de las proteínas y su papel en la función.

- Reconocimiento molecular: sitios de unión. Interacciones específicas.

- Ejemplos de interacción proteína-ligando.

6. EVOLUCIÓN DE PROTEÍNAS

Objetivos: Conocer los principios de la evolución de proteínas.

- Análisis de la evolución de la secuencia primaria.

- Análisis de la evolución de la estructura 3D.

- Evolución convergente y evolución divergente.

7. INGENIERÍA DE PROTEÍNAS

Objetivos: Estudio de las estrategias de modificación de la estructura proteica.

- Predicción de estructuras y funciones.

- Mutagénesis dirigida y métodos combinatorios.

- Diseño de proteínas.

Los aspectos prácticos de la asignatura se cubrirán mediante la realización de prácticas y en el laboratorio.

1) Trabajar correctamente en un laboratorio utilizando las metodologías más adecuadas para la manipulación de reactivos y aparataje, el registro anotado de actividades, la seguridad, y la eliminación de residuos.

2)  Usar  las  principales  bases  de  datos  (biológicos  y  bibliográficos)  de  interés  en Biotecnología aplicando las herramientas bioinformáticas más adecuadas.

3) Diseñar, realizar y analizar experimentos y/o aplicaciones mediante la aplicación del método científico para la resolución de problemas con un enfoque biotecnológico.

4) Implementar un proceso completo de I+D+i mediante el descubrimiento de conocimientos básicos y su posterior aplicación para la intro- ducción en el mercado de nuevos productos biotecnológicos.

5) Comunicar efectivamente contenidos científico-técnicos a una audiencia profesional o no profesional utilizando las nuevas tecnologías de información y comunicación.

6) Diseñar y ejecutar protocolos de obtención y purificación de productos biotecnológicos en un biorreactor, seleccionando los sistemas, con- diciones de operación y dimensionado óptimos.

7) Obtener y/o mejorar nuevos productos, bienes y servicios biotecnológicos ( en las áreas de medicina, producción animal y vegetal, alimen- tación, industria y medio ambiente) mediante la manipulación selectiva y programada de organismos, células o biomoléculas.

8) Adoptar procedimientos de garantía de calidad en el laboratorio y en los procesos industriales biotecnológicos, aplicando los conocimien- tos sobre la normativa de calidad y gestión medioambiental.

9) Proteger adecuadamente los resultados de la investigación mediante la solicitud y gestión de una patente.

10 Ejercer profesionalmente en el ámbito biotecnológico ateniéndose a las normas éticas, legales, sociales y medioambientales.

11) Elaborar planes de creación y/o gestión de empresas biotecnológicas mediante el conocimiento de las características organizativas y financieras de las mismas y del entorno en que desenvuelven su actividad.

12) Emprender de forma autónoma estudios especializados en su campo profesional o afines mediante la recopilación, interpretación y elabo- ración de la bibliografía más reciente y el uso eficiente de los recursos electrónicos disponibles.

1. Las características fisicoquímicas de los aminoácidos de las proteínas.

2. La estructura del enlace peptídico.

3. Los diferentes niveles estructurales de la disposición tridimensional de las proteínas.

4. Los procesos de plegamiento de las proteínas.

5. Las modificaciones post-traduccionales que pueden sufrir las proteínas.

6. Las bases moleculares de las interacciones proteína-ligando.

7. La evolución de las proteínas.

8. Las bases de la predicción, ingeniería y diseño estructural de las proteínas.

9. Reconocer los diferentes niveles jerárquicos de las proteínas.

10. Conocer la relación estructura-función de las principales proteínas celulares.

11. Buscar en Internet e interpretar información sobre estructura de proteínas

1. Utilizar Internet como fuente de información sobre la estructura-función de proteínas.

2. Gestionar adecuadamente la información obtenida.

3. Poner en práctica el método científico: observación, recogida e interpretación de datos, y elaboración de hipótesis.

4. Redacción de una memoria de resultados experimentales y conclusiones científicas.

5. Comunicación oral y escrita.

Kurijan, J.; Konforti, B. & Wemmer, D. (2013) The molecules of life. Garland Science NY.

Branden, C. (1999) Introduction to protein structure / Carl Branden, John Tooze, New York; London, Garland, cop.

LEHNINGER, A.L.; NELSON, D.L. & COX, M.M. (2018) Principios de Bioquímica, 8ª ed. Omega. Barcelona.

Lesk, A.M. (2016) Introduction to Protein Science. Architecture, Function, and Genomics Ed Oxford University Press 3th ed

Liljas, A. & Liljas L, Piskur J. Lindblom PN & Kjeldgaard M (2008). Textbook of structural biology. World Scientific. London.

Stryer:  Berg JM; TymoczkoL; Gatto GJ. Stryer L. BIOCHEMISTRY. Mcmillan Education. (2015). 8th ed.

VOET D., VOET J.G. & PRATT CW. Fundamentos de Bioquímica La vida a nivel molecular. Ed. Panamericana (2016) 4ª ed.

Williamson M. (2012) How proteins work. Garland Science.NY & London.

Whitford, D. (2005) Proteins. Structure and Function Ed. Wiley

Para la evaluación global de la asignatura se considerarán las distintas actividades, según la siguiente tabla en formato:

1. La realización de las prácticas es condición necesaria para superar la asignatura. Las clases prácticas de laboratorio se evaluarán de forma continua controlando el desarrollo de las mismas, así como del análisis de resultados. En el examen escrito podrán incluirse cuestiones relativas a las prácticas.

2. Se evaluarán las actividades realizadas en los seminarios.

3. Se realizará una prueba escrita al final del semestre para evaluar la asimilación de conocimientos teóricos. Para superar la asignatura, será necesario superar el 50% de esta prueba.

- Asistir regularmente a las clases teóricas.

- Asistir obligatoriamente a los seminarios y realizar todos los ejercicios y trabajos propuestos.

- Asistir obligatoriamente a las clases prácticas de manera activa

En caso de no haber superado la convocatoria ordinaria, sólo se conservará la nota de las prácticas y de los seminarios, debiéndose repetir en la convocatoria extraordinaria la prueba escrita objetiva hasta superar la asignatura. La realización de las prácticas es condición necesaria para superar la asignatura.